Protein menjadi salah satu makromolekul selain dari karbohidrat, lipid dan asam nukleat. Protein juga menjadi makromolekul dasar yang berperan hampir dalam setiap proses biokimia di dalam sel organisme. Â Molekul ini tersusun dari rantai polipeptida yang dibentuk oleh kondensasi antara asam amino melalui ikatan peptida. Dalam sistem biologi, protein berfungsi sebagai enzim, komponen struktural, reseptor, pengangkut molekul, pengatur metabolisme, dan agen pertahanan imun. Keunikan protein terletak pada keragaman urutan asam amino dan konformasi tiga dimensinya, yang menentukan spesifisitas dan aktivitas biologisnya (Sirajuddin et al., 2024). Kajian biokimia terhadap struktur dan fungsi protein penting dalam memahami mekanisme molekuler tubuh, serta dalam pengembangan terapi berbasis biomolekul dan rekayasa genetika modern.
Struktur Protein
Protein memiliki struktur yang terbagai menjadi empat yaitu struktur primer, sekunder, tersier, dan kuartener yang dimana setiap struktur memiliki kestabilan dan fungsi spesifik protein melalui interaksi kimia dan konformasi spasial.
Struktur Primer
Struktur primer protein merupakan urutan linier dari asam amino yang saling terikat satu sama lain melalui ikatan peptida, yaitu ikatan kovalen yang terbentuk antara gugus karboksil (-COOH) dari satu asam amino dan gugus amino (-NH) dari asam amino berikutnya. Ikatan kovalen pada ikatan peptida tersebut menandakan ikatan tersebut sangat kuat secara energi ikatan sehingga tidap mudah terpecah pada kondisi biasa seperti perubahan pH atau suhu fisiologis. Stabilitas struktur primer memungkinkan molekul protein menjaga keutuhan dan keteraturan asam amino selama proses translasi dan sebelum memasuki pelipatan tiga dimensi yang menentukan fungsi dari asam amino (Sari, 2007).
Struktur Sekunder
Struktur sekunder protein terdiri dari rantai polipeptida mulai membentuk pola tiga dimensi awal sebagai respons terhadap interaksi ikatan hidrogen antar gugus karbonil dan amino. Interaksi ini bukan lagi antara rantai samping (R group), namun sepanjang kerangka utama (backbone) dari polipeptida yang menjadikannya proses yang relatif bebas dari variasi residu asam amino secara langsung o secara langsung (Ferrier, 2020).
Struktur sekunder memiliki dua bentuk umum yaitu -helix dan -sheet. Bentuk -heliks terbentuk ketika rantai polipeptida melipat secara spiral ke kanan dengan ikatan hidrogen yang menghibungkan setiap gugus karbonil dari residu ke-n dengan gugus amino residu ke-n+4. konfigurasi tersebut memberikan kestabilan helix yang memilki sifat kompak dan lentur dan ditemukan seringkali pada protein transmembran seperti kanal ion dan reseptor G-protein, karena struktur tersebut mampu menembus membran lipid secra efisien.
Pada bentuk -sheet terdiri dari untaian polipeptida yang saling berinteraksi melalui ikatan hidrogen dalam konfigurasi sejajar (parallel) atau antiparalel. Beta-sheet menghasilkan permukaan datar atau sedikit berlekuk, yang memberi kekakuan struktural dan sering ditemukan dalam protein struktural seperti fibroin dalam sutra. Susunan antiparalel biasanya lebih stabil yang disebabkan karena jarak antar gugus donor-akseptor ikatan hidrogen lebih optimal.
Struktur Tersier
